Jan Drenth, emeritus-hoogleraar eiwitstructuurchemie aan de Rijksuniversiteit Groningen is op 11 februari 2025, negen dagen voor zijn honderdste verjaardag, overleden.

Jan werd op 20 februari 1925 in Groningen geboren en groeide op in de stad, samen met zijn zus en zijn eeneiige tweelingbroer Wiendelt, die later hoogleraar fysisch-organische chemie werd aan de Universiteit van Utrecht.

Na zijn eindexamen ging hij, samen met zijn broer, scheikunde studeren aan de Rijksuniversiteit Groningen (RUG). Dat gaf soms wat logistieke uitdagingen als ze mondeling tentamen moesten doen. Eén hoogleraar nam Jan bij de hand naar de deur en liet Wiendelt binnen, om zeker te weten dat hij het tentamen niet twee keer van dezelfde Drenth afnam.  Omdat ze weigerden de loyaliteitsverklaring te tekenen moesten ze, in het kader van de Arbeitseinsatz, samen met twintig andere scheikundestudenten, naar Duitsland.

Na de oorlog hervatte Jan zijn studie en studeerde in 1952 cum laude af. Hij begon een onderzoek bij prof. dr. E.H. Wiebenga naar de structuur van eiwitten door middel van elektronenmicroscopie en röntgendiffractie aan kristallen. Structuuronderzoek aan eiwitten stond nog in zijn kinderschoenen. In Wiebenga’s laboratorium werd al door Aafje Vos kristallografisch onderzoek gedaan aan anorganische verbindingen, maar niemand wist nog hoe eiwitten er echt uitzagen. De eerste voorlopige eiwitstructuur met 6Å resolutie, die van myoglobine, werd pas zes jaar later, in 1958, gerapporteerd[1].

Jan werkte aan drie enorme planteneiwitten en promoveerde in 1957 cum laude op kristallografisch en elektronenmicroscopisch onderzoek aan kristallen van deze planteneiwitten[2].

Na zijn promotie ging hij naar de VS voor een postdoc-onderzoek bij prof. Barbara Low, de Britse kristallografe die met Dorothy Hodgkin de structuur van penicilline had bepaald en een groep had opgezet aan de Columbia University in New York. Hier werkte hij aan insuline, een veel kleiner eiwit.

Na een jaar keerde hij weer terug in Groningen en zette een werkgroep op voor kristallografisch onderzoek aan eiwitten. De structuurbepaling van eiwitten was een kwestie van lange adem. Samen met Hans Jansonius, de latere hoogleraar aan het Biocentrum in Basel, en Roelof Koekoek werkt hij aan het enzym papaïne, een thiol-protease met een lengte van 212 aminozuren. Data werden aanvankelijk verzameld op film en met precessiecameras. In 1968 volgt de publicatie in Nature van de structuur van papaïne[3] met een resolutie van 2,8 Å. Dit was het derde enzym wereldwijd waarvan de structuur op atomair niveau werd bepaald. De structuur liet zien dat er in de eerder bepaalde aminozuurvolgorde een stuk van 13 aminozuren miste en dat twee stukken van de hoofdketen verkeerd waren verbonden. De publicatie maakte enorme indruk en zette de onderzoeksgroep internationaal op de kaart. Met de nieuwe medewerker, W.G.J. (Wim) Hol, die later hoogleraar werd, werd de groep er één van wereldklasse.

In 1969 werd Jan benoemd tot hoogleraar, een functie die hij tot zijn pensioen in 1990 zou houden. In 1973 werd hij benoemd tot lid van de Koninklijke Nederlandse Academie voor Wetenschappen en in 1980 ontving hij de Koninklijke Shellprijs voor chemie.

Jan legde in Groningen de basis voor de Nederlandse structuurbiologie. In de jaren tachtig verkreeg hij aanzienlijke fondsen voor nieuwe apparatuur, wat het mogelijk maakte om een area detector, het FAST-systeem van de Delftse firma Enraf-Nonius[4], aan te schaffen. Dit hielp het onderzoek aanzienlijk vooruit.

Met een team van promovendi en postdocs wist hij de structuur van verschillende eiwitten te bepalen. Samenwerking stond hoog in het vaandel: Met de elektronenmicroscopiegroep van Ernie van Bruggen voor het eiwit hemocyanine, met de Universiteit Utrecht en de Universiteit Wageningen voor respectievelijk de lipases en de flavine-eiwitten en met het synchrotron in Hamburg voor snelle datacollectie. Jan was vaak in het lab te vinden en ging ook mee op reis naar het synchrotron om diffractiedata te verzamelen en zo de nieuwe structuur te ontrafelen. Verschillende promovendi werden later zelf onderzoeker, in Nederland of op andere plekken in de wereld. Onder de rouwadvertentie die op 13 februari verscheen staan de namen van maar liefst veertien oud-promovendi van Drenth die nog steeds in de wetenschap werken.

In 1990 ging Jan met emeritaat, maar hij was nog zeker vijftien jaar dagelijks op het lab te vinden. Allereerst om een boek te schrijven over röntgendiffractie aan eiwitten, Principles of Protein X-Ray Crystallography^[5], waarvan de eerste druk in 1994 verscheen tot en met een derde druk in 2007. Het boek werd zelfs in het Japans vertaald. Verder bleef het vraagstuk van de kristalgroei hem boeien. Samen met emeritus-professor Cor Haas onderzocht hij de groei van eiwitkristallen, wat in de periode 1990-2005 resulteerde in meer dan tien publicaties in o.a. het tijdschrift Journal Physical Chemistry[6].

Jan was hoffelijk, bescheiden, integer, nuchter, precies, maar hij was, als Groninger, ook recht door zee en kon daarom heel kritisch zijn. Zijn inspirerende en vriendelijke manier van communicatie en leidinggeven heeft zijn studenten, promovendi en postdocs enorm gestimuleerd in hun wetenschappelijke en persoonlijke ontwikkeling.

__________________

Bram Schierbeek

 

[1] Kendrew, J.C., Bodo, G., Dintzis, H. et al. A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis. Nature 181, 662–666 (1958). https://doi.org/10.1038/181662a0

[2] https://pure.rug.nl/ws/portalfiles/portal/14699143/File0240.PDF

[3] Drenth, J., Jansonius, J., Koekoek, R. et al. Structure of Papain. Nature 218, 929–932 (1968). https://doi.org/10.1038/218929a0

[4] Crystallography News, British Crystallographic Association, Issue No. 172 March 2025, pp. 29 – 31

[5] https://link.springer.com/book/10.1007/0-387-33746-6

[6] Haas, C., & Drenth, J. (1998). The protein-water phase diagram and the growth of protein crystals from aqueous solution. Journal of Physical Chemistry B, 102(21), 4226-4232.